پروٹین مالیکیول سطح کی ساخت تنظیم: ایک پروٹین کے ثانوی ساخت

پروٹین اور Polypeptide کے سلسلہ کا proteids کی ساخت، اور پروٹین انو کی بنیاد ایک، دو یا زیادہ سرکٹس پر مشتمل ہو سکتا. بہر حال، biopolymers کی جسمانی، حیاتیاتی اور کیمیائی خصوصیات ایک "معنی"، بلکہ پروٹین انووں کی تنظیم کے دیگر سطحوں کی طرف سے ہو سکتا ہے جس میں نہ صرف ایک عام کیمیائی ساخت کی وجہ سے کر رہے ہیں.

ایک پروٹین کا بنیادی ڈھانچہ گتاتمک اور ماتراتمک امینو ایسڈ کی تشکیل کی طرف سے مقرر کیا جاتا ہے. پیپٹائڈ بانڈ کے بنیادی ڈھانچے کی بنیاد ہیں. پہلی بار یہ مفروضہ میں 1888 A. یس. Danilevsky تجویز پیش کی، اور بعد میں ان کے شکوک و شبہات E. فشر کی طرف سے کیا جاتا ہے پیپٹائڈس کی ترکیب کی طرف سے اس بات کی تصدیق کر رہے تھے. تفصیل سے پروٹین انو کی ساخت چھان A. یس. Danilevskim اور E. فشر. اس اصول کے مطابق، پروٹین انو جس پیپٹائڈ بانڈ کی طرف سے منسلک کر رہے ہیں امینو ایسڈ اوشیشوں کی ایک بڑی تعداد پر مشتمل ہوتے ہیں. پروٹین مالیکیول ایک یا زائد polypeptide زنجیروں ہو سکتا ہے.

پروٹین کے بنیادی ڈھانچے ٹیسٹ کیمیائی ایجنٹوں اور proteolytic خامروں کے لئے استعمال کیا جاتا ہے. اس طرح، Edman کا طریقہ استعمال کرتے ہوئے ٹرمینل امینو ایسڈ کی شناخت کے لئے بہت آسان ہے.

پروٹین ثانوی ساخت پروٹین انو کی ایک مقامی کنفیگریشن ظاہر کرتا ہے. الفا ہیلکس، بیٹا سرپل، کولیجن ہیلکس: مندرجہ ذیل ثانوی ڈھانچہ اقسام ہیں. سائنسدانوں پیپٹائڈس کی الفا ہیلکس ڈھانچے کے سب سے زیادہ خصوصیت ہے کہ مل گیا ہے.

پروٹین ثانوی ساخت ذرائع کی طرف سے مستحکم ہے ہائیڈروجن بانڈز کی. درمیان مؤخر الذکر اٹھتا ہائیڈروجن ایٹم سے ایک پیپٹائڈ بانڈ کی ایک سے Electronegative نائٹروجن ایٹم، اور اس کے امینو ایسڈ کے چوتھے ایک کے ایک carbonyl کی آکسیجن ایٹم بندوا، اور وہ سرپل کے ساتھ ساتھ ہدایت کر رہے ہیں. توانائی کے حساب دکھائے ان امینو ایسڈ کی polymerization اسے پروٹینز میں موجود ہے جس میں زیادہ موثر صحیح الفا ہیلکس، یہ ہے کہ.

ایک پروٹین کے ثانوی ساخت: بیٹا شیٹ کی ساخت

بیٹا پرتوں میں polypeptide زنجیروں کو مکمل طور پر توسیع کر رہے ہیں. بیٹا پرتوں دو پیپٹائڈ بانڈ کی بات چیت کی طرف سے بنائے گئے ہیں. یہ ساخت خصوصیت ہے تنتمی پروٹین (keratin، fibroin، وغیرہ). خاص طور پر، بیٹا keratin کو مزید disulfide کے بانڈز interchain طرف سے مستحکم کر رہے ہیں کہ polypeptide زنجیروں کا ایک متوازی انتظامات کی طرف سے خصوصیات ہے. ریشم fibroin ہمسایہ polypeptide زنجیروں antiparallel ہیں.

پروٹین ثانوی ساخت: کولیجن ہیلکس

قیام عصا شکل ہے جس میں تین spiralized tropocollagen زنجیروں، پر مشتمل ہے. چین curl کے Spiralized اور ایک superhelix تشکیل. ہیلکس ایک زنجیر میں امائنو امینو ایسڈ اوشیشوں واقع ہونے پیپٹائڈ کے ہائیڈروجن اور ایک اور چین کے امینو ایسڈ اوشیشوں کی carbonyl گروپ کے آکسیجن کے درمیان ہائیڈروجن بانڈ کی طرف سے مستحکم ہو. پیش کولیجن کی ساخت اعلی طاقت اور لچک فراہم کرتا ہے.

پروٹین کی ترتییک ساخت

اسے ریاست میں سب سے زیادہ پروٹین بہت کمپیکٹ ڈھانچے، جو شکل، سائز، اور امینو ایسڈ ذراتی کی polarity، اور امینو ایسڈ کی ترتیب کی طرف سے مقرر کیا جاتا ہے.

اسے پروٹین کو conformation کی تشکیل، یا ایک ترتییک ڈھانچے پر ایک اہم اثر و رسوخ .. ہیدروفوباک اور ionic تعاملات، ہائیڈروجن بانڈ، وغیرہ ہے کے تحت ان فورسز کی کارروائی پروٹین مالیکیول اور اس کے استحکام کے thermodynamically سمیچین کو conformation حاصل کیا جاتا ہے.

quaternary ڈھانچہ

انو کی ساخت اس طرح کی ہے ایک واحد انو پیچیدہ میں کئی subunits کی ایسوسی ایشن کا نتیجہ ہے. ہر ایک subunit کی تشکیل بنیادی، ثانوی اور ترتییک ڈھانچے شامل ہیں.